课程名称：基础生物化学（BasicBiochemistry）
课程代码：131010042
课程类别：专业基础课
学时/学分：74/4（其中理论56学时，实验18学时）
需预修课程：无机化学、有机化学、分析化学、普通生物学、植物学
适用专业：（层次）适用于生物类汉族本科
课程简介
生物化学是生命的化学，是介于生物学与化学之间的一门交叉科学，是用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生物体的物质组成和结构，物质在生物体内发生的化学变化以及这些物质结构的变化与生理机能之间的关系的科学。本课程是我校生物类专业学生的基础课，特别是生理学、微生物学、遗传学、细胞生物学、分子生物学、生物技术引论与实验等课程的基础。本课程的主要内容包括：静态生物化学部分的核酸化学、蛋白质化学和酶学，动态生物化学部分的糖类的分解代谢、生物氧化、糖类生物合成、脂类代谢、核酸生物合成、蛋白质生物合成等。通过学习，使学生掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本生化实验技术与方法，了解生物化学在现代生物学中所起的关键作用，为后续的学习奠定基础。
二、教学目标
学生通过本课程的学习，在知识和能力等方面达到以下要求：
1.理论、知识目标：
了解生物化学研究的基本内容及发展简史，理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论以及实验原理和方法，了解生物化学与其它学科的关系，生物化学的应用和发展前景，掌握生物化学的学习方法及相关实验原理与技能。
2.能力目标：
注重基础生物化学知识点的相互关联与灵活应用，培养学生实验设计能力，强化实验动手能力，能够运用辩证的观点正确认识生命现象的生物化学本质和规律，培养学生独立观察、思考和分析问题、解决问题和提出问题的能力及敢于创新的开拓精神。
3.达成目标：
基础生物化学知识的掌握对于学生在生物学领域（农学、植保、园艺等）的学习和研究起着十分重要的作用。学生通过学习与掌握基础生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，掌握必备的研究方法，能够解释一般的生命现象，能将所学的基础生物化学知识与学生所学的专业知识相结合，初步的对自己专业领域相关的复杂问题进行综合的分析和研究，提出相应对策或解决方案；同时培养学生养成实事求是、严肃认真的科学态度，增强学生的创新意识和自主学习能力，提高学生的科学素养以及勤于实践的进取精神。
三、教学内容及教学要求
绪论（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
生物化学的基本概念、研究内容、发展历史，以及生物化学与边沿学科的关系，简单介绍怎样学习生物化学。
教学要求：
了解生物化学的基本概念、研究内容、发展历史，以及生物化学与边沿学科的关系。使学生对生物化学这门学科较深的了解，能在今后的学习中激发学习兴趣，学好生物化学这门课。
本章重点、难点：
重点：生物化学的基本概念、研究内容。
难点：生物化学研究的内容。
第一章蛋白质化学（讲课7学时；实验3学时）
教学内容：
1.蛋白质的元素组成；
2.蛋白质的基本组成单位是氨基酸：蛋白质中标准氨基酸的结构特点和表示方法，标准氨基酸的分类，非标准氨基酸，非蛋白质氨基酸，氨基酸的重要性质，氨基酸的分离分析；
3.肽：肽与肽键，几种重要的天然活性肽；
4.蛋白质的分子结构：一级结构，二级结构，超二级结构及结构域，三级结构，四级结构，纤维状蛋白质的结构；
5.蛋白质的结构与功能：一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系；
6.蛋白质的特性：紫外吸收光谱，两性解离和等电点，胶体性质，沉淀反应，变性与复性，颜色反应；
7.蛋白质的分离与研究方法简介：根据分子大小差异、利用溶解度差异、电荷不同、吸附特性、生物分子特异亲和力分离蛋白质，蛋白质的鉴定，蛋白质组与蛋白质组学简介；
8.蛋白质的分类：根据分子形状、化学组成、溶解度分类。
教学要求：
1.掌握蛋白质在生命活动中的重要作用，元素组成、基本组成单位氨基酸的分类、结构特点；
2.掌握蛋白质的分子结构中的：维持蛋白质构象的化学键，蛋白质的二级结构（肽单位）的定义、类型，三级结构的概念、四级结构的概念、超二级结构、结构域的概念；
3.掌握蛋白质的结构与功能的关系：一级结构与功能之间的关系，空间结构与功能之间的关系；
4.掌握蛋白质的特性：紫外吸收光谱，两性解离和等电点，胶体性质，沉淀反应，变性与复性，颜色反应；
5.了解蛋白质的分离方法；
6.了解蛋白质的分类方法。
本章重点、难点：
重点：蛋白质在生命活动中的重要功能，蛋白质的化学组成中的元素成分，氨基酸的分类、结构特点及蛋白质的一级结构的定义，维持蛋白质构象的化学键，蛋白质的二级结构（肽单位）的定义与类型、三级结构、四级结构的定义，蛋白质的两性解离和等电点，胶体性质，沉淀反应，变性与复性，颜色反应。
难点：氨基酸的化学性质及其反应，肽键的结构与肽键平面，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质的纯化方法。
第二章酶（讲课6学时；实验6学时）
教学内容：
1.酶的概述：酶的概念及其化学本质，催化作用特点，专一性及化学组成；
2.酶的分类与命名；
3.酶催化的机制：酶的活性中心，酶的专一性及高效催化反应机制，酶的作用机理举例；
4.酶促反应动力学：酶促反应速度的测量，酶促反应速度的影响因素（底物浓度、酶浓度、pH值、温度、抑制剂及激活剂）；
5.酶活性的调节：别构调节、共价调节，酶原激活，调节蛋白，同工酶；
6.酶的纯化与酶活力测定：酶的分离纯化，酶活力测定；
7.酶工程简介。
教学要求：
1.掌握酶的概念及其化学本质，催化作用特点，专一性及化学组成；
2.掌握酶的分类；
3.理解酶催化的机制；
4.掌握酶促反应动力学，酶活性的调节，酶原激活，调节蛋白，同工酶；
5.掌握酶的活力测定及分离纯化；
6.了解酶工程简介。
本章重点、难点：
重点：酶催化作用的特征，酶的化学组成，辅助因子的作用，酶活性部位和必需基团，酶的作用机制，酶促反应动力学，别构酶、同工酶，酶活力测定、酶的分离纯化。
难点：酶催化作用的特征，酶的作用机制，底物浓度的影响、抑制剂的影响，别构酶的理解，酶的分离纯化原理及方法。
第三章维生素与辅酶（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.水溶性维生素：维生素B1、B2、B3、PP、B6、B7、叶酸与四氢叶酸、B12、硫辛酸及维生素C；
2.脂溶性维生素:维生素A、D、E、K；
3.其它的辅基或辅酶：核苷酸、辅酶Q、蛋白质辅酶。
教学要求：
1.掌握脂溶性维生素生理功能及缺乏症；
2.掌握水溶性维生素的名称与辅酶的关系及其功能；
3.了解维生素及其辅酶的作用机理、来源和转变。
本章重点、难点：
重点：维生素的功能。
难点：维生素的功能。
第四章核酸化学（讲课6学时；实验6学时）
教学内容：
1.核酸的化学组成：核酸的种类与分布，核苷酸，核酸的生物学功能；
2.DNA的结构：DNA分子的碱基组成，一级结构，双螺旋结构，螺旋的多态性，超螺旋结构，DNA序列分析；
3.RNA的结构：3种RNA的结构及其它RNA分子；
4.核酸的理化性质：一般性质，变性，复性及分子杂交；
5.核酸的分离鉴定：核酸的分离提取及含量鉴定；
6.基因组：病毒、原核生物、真核生物基因组。
教学要求：
1.了解核酸的分类、细胞分布；各类核酸的功能及生物学意义；
2.了解mRNA一级结构特点，tRNA二级结构特点，核酸的分子杂交；
3.掌握核酸的化学组成，两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同，核酸的一级结构；
4.掌握DNA右手双螺旋结构模式要点及碱基配对规律；
5.掌握核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性）；
6.了解核酸的分离鉴定及基因组。
本章重点、难点：
重点：DNA的碱基组成，DNA的二级结构，tRNA的结构，mRNA的结构，核酸的主要理化性质。
难点：核酸的主要理化性质及分离纯化。
第五章新陈代谢与生物氧化（讲课4学时；实验0学时）
教学内容：
1.新陈代谢概论：新陈代谢概念，类型，研究方法；
2.生物氧化概述：生物氧化概念，自由能变化，高能化合物；
3.电子传递链：线粒体，电子传递链，电子传递抑制剂；
4.氧化磷酸化作用：氧化磷酸化的概念及类型，磷酸化与电子传递链的偶联，氧化磷酸酸化机制，解偶联作用与抑制作用，ATP合成机制，能荷，P/O，氧化磷酸化的调节，线粒体穿梭系统。
教学要求：
1.了解新陈代谢的概念，类型及研究方法；
2.掌握生物氧化概念；
3.了解生物氧化的概念和特点，物质体内氧化与体外氧化的异同；
4.掌握呼吸链的概念、两条主要呼吸链的顺序组成及各成分的作用；
5.掌握底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；
6.理解氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位；
7.掌握胞液中NADH、FADH2氧化时的穿梭作用和特点、氧化磷酸化的类型及其抑制；
8.理解ATP的重要作用，物质代谢与能量代谢的关系。
本章重点、难点：
重点：生物氧化的概念、特点，生物氧化中水的生成方式，呼吸链的组成及其作用机理、高能化合物及高能建，ATP的生成方式，底物水平磷酸化与氧化磷酸化，P/O比，化学渗透假说，胞液中NADH、FADH2氧化时的穿梭作用和特点。
难点：氧化磷酸化偶联机制----化学渗透学说。
第六章糖类代谢（讲课8学时；实验3学时）
教学内容：
1.双糖和多糖的酶促降解；
2.糖酵解(EMP)：EMP的生物化学过程，化学计量，生物学意义，其它底物，丙酮酸的进一步代谢，糖酵解的进一步调控；
3.三羧酸循环（TCA）：丙酮酸形成乙酰辅酶A，TCA的反应历程，化学计量和特点，TCA调控，生物学意义及回补反应；
4.磷酸戊糖途径（PPP）：PPP的反应历程，特点，调控及生物学意义；
5.糖的异生作用：糖异生的途径，前体，生物学意义；
6.蔗糖和多糖的生物合成。
教学要求：
1.掌握糖的分解代谢：酵解、丙酮酸脱氢酶系的组成、糖酵解的反应历程及生物学意义
2.掌握单糖的分解代谢：三羧酸循环（最后氧化途径），三羧酸循环的反应历程及生物学意义，明确生物体内糖代谢的基本途径；
3.掌握、磷酸戊糖途径的反应，磷酸戊糖途径的生理意义；
4.掌握葡萄糖异生作用，葡萄糖异生作用的生物学意义；
5.了解糖代谢各途径的联系与调节；
6.了解蔗糖和多糖的生物合成。
本章重点、难点：
重点：糖酵解的反应历程及生物学意义，丙酮酸脱氢酶系的组成，三羧酸循环反应历程及生物学意义，葡萄糖异生作用的反应途径，葡萄糖异生作用的生物学意义，糖酵解与葡萄糖异生途径的关系。
难点：酵解中能量的计算，三羧酸循环的反应历程，细胞定位、能量计算、生物学意义、调控几个方面。
第七章脂类代谢（讲课4学时；实验0学时）
教学内容：
1.脂肪的降解:脂肪的降解，甘油的降解与转化，脂肪酸的氧化分解，乙醛酸循环，脂肪酸氧化的调节；
2.脂肪的合成:α-磷酸甘油的形成，脂肪酸及甘油三酯的生物合成，脂肪酸合成的调节；
3.类脂的代谢：甘油磷脂，鞘磷脂，糖脂，胆固醇。
教学要求：
1.掌握脂肪酸的合成和分解代谢发生部位及两种转运系统；
2.掌握脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算，脂肪酸的从头合成代谢过程，乙醛酸循环特点；
3.理解脂肪的分解与合成途径；
4.了解糖代谢与脂代谢的联系；
5.了解生物体内的脂类、甘油磷脂代谢、固醇的生物合成。
本章重点、难点：
重点：甘油三酯的分解，脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算，奇数碳原子脂肪酸的代谢，甘油的代谢及脂肪酸的从头合成代谢过程。
难点：脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算，明确糖代谢与脂代谢的联系。
第八章蛋白质酶促降解和氨基酸代谢（讲课3学时；实验0学时）
教学内容：
1.蛋白质的酶促降解：蛋白质在消化道及细胞中的降解；
2.氨基酸的降解与转化：脱氨基作用，脱羧基作用，氨的去路，碳架的去路，氨基酸可衍生的其它化合物；
3.氮素循环：氮素循环，氨的来源，氨的同化，氨基酸的生物合成。
教学要求：
1.掌握氨基酸的脱氨基、脱羧基作用具体过程、鸟氨酸循环；
2.理解必须氨基酸、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用的相关概念；
3.了解泛肽途径、氨基酸的衍生物。
本章重点、难点：
重点：蛋白质的降解，转氨基作用，联合脱氨基作用，鸟氨酸循环，氨的同化。
难点：氨基酸的生物合成，鸟氨酸循环。
第九章核酸的酶促降解和核苷酸代谢（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.核酸的酶促降解：脱氧核糖核酸酶与核糖核酸酶，核酸内、外切酶，限制性内切酶；
2.核苷酸的降解：核苷酸与核苷的降解，嘌呤碱及嘧啶碱的降解；
3.核苷酸的生物合成：嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸、脱氧核糖核苷酸的生物合成，核苷三磷酸与脱氧核苷三磷酸的合成，核苷酸合成抑制剂。
教学要求：
1.掌握常见核酸酶、核苷酸的合成代谢；
2.理解核苷酸的合成的补救途径；
3.了解核苷酸的分解代谢。
本章重点、难点：
重点：嘌呤与嘧啶环上各个原子的来源，核苷酸的合成代谢。
难点：嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸合成的异同点。
第十章DNA的生物合成（讲课4学时；实验0学时）
教学内容：
1.DNA的复制概貌：半保留与半不连续复制；
2.DNA复制所需的酶及相关蛋白：拓扑异构酶，解旋酶，SSB单链结合蛋白，引物酶及引物的合成，DNA聚合酶及聚合反应，DNA连接酶；
3.原核生物DNA的复制：复制起始、DNA链的合成与延伸，DNA复制的忠实性；
4.真核生物DNA的复制：染色体复制，端粒的复制；
5.反转录作用：反转录酶的性质，反转录过程及生物学意义；
6.DNA的损伤修复：直接修复，切除修复，错配修复，重组修复，应急反应；
7.DNA的突变：突变类型，诱变剂的作用；
8.基因工程简介。
教学要求：
1.掌握中心法则，DNA的半保留复制，DNA的半不连续复制的特点；
2.掌握DNA复制的基本过程及参与的酶和蛋白，反转录，DNA重组技术和PCR技术；
3.理解原核与真核生物DNA复制的差异、核酸合成的抑制剂；
4.了解RNA的复制、突变和修复的种类、基因工程的应用。
本章重点、难点：
重点：DNA复制的特点，复制酶系，基本过程及忠实性的保证、逆转录，DNA的损伤修复、合成步骤。
难点：DNA合成中的半不连续合成。
第十一章RNA的生物合成（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.原核生物RNA转录：原核生物启动子，RNA聚合酶，转录过程，转录后的加工；
2.真核生物RNA转录：真核生物启动子，RNA聚合酶，转录过程，转录后的加工；
3.RNA的复制。
教学要求：
1.掌握原核生物RNA聚合酶的组成和功能；
2.掌握真核mRNA5'--端“帽子”结构及3'--端尾巴的结构特点；
3.了解RNA的生物合成过程、特点及RNA转录后的加工；
4.掌握转录与复制过程的异同点；
5.了解RNA的复制。
本章重点、难点：
重点：真核mRNA5'—端“帽子”结构及3'—端尾巴的结构特点；RNA合成的特点，转录酶系，转录过程及转录后的加工概况。
难点：转录与复制过程的异同点，转录起始、延长过程和转录后的加工。
第十二章蛋白质的生物合成（讲课4学时；实验0学时）
教学内容：
1.遗传密码：密码的解读及密码子的基本性质；
2.蛋白质的合成体系：模板（mRNA），转运工具（tRNA），合成场所（rRNA），翻译的辅助因子；
3.蛋白质的合成过程：氨基酸的活化与转移，肽链合成的起始、延伸、终止及释放，多核糖体，真核细胞蛋白质的合成，蛋白质合成后的修饰与折叠、定位，蛋白质合成抑制剂。
教学要求：
1.掌握遗传密码的基本性质、翻译辅助因子、原核生物多肽链生物合成的过程；
2.理解原核与真核生物多肽链合成的差异、核糖体的结构与功能；
3.了解多肽链的合成体系、抑制翻译的抗菌素、肽链合成后的折叠、加工与转运。
本章重点、难点：
重点：密码子的概念及特点，3种RNA在蛋白质生物合成中的作用，蛋白质合成过程。
难点：蛋白质生物合成过程，密码子的特点，核糖体的结构。
第十三章代谢调节（讲课2学时；实验0学时）
教学内容：
1.物质代谢的相互联系；
2.代谢调节及基因表达调控：代谢调节水平，酶水平，细胞水平，多细胞整体水平；
3.基因的表达调控：真核生物及原核生物基因表达调控。
教学要求：
1.掌握代谢途径的相互联系、酶水平调节、RNA的转录调控；
2.掌握细胞区域化调节、激素水平调节；
3.了解原核和真核基因组的特点。
本章重点、难点：
重点：代谢调节的概念，代谢调节的主要层次，代谢调节的基本机制，代谢途径的相互联系、酶水平调节。
难点：代谢途径的相互联系，操纵子学说。
四、考核方式及成绩评定
本课程的成绩将由平时成绩（考勤、作业及课堂提问等）、实验成绩（参与情况+实验报告）和期末考试成绩3部分组成，其中平时成绩占20%、实验成绩占20%、考试成绩占60%；期末考试采用闭卷笔试。
五、教材及参考书目
教材：《基础生物化学》第一版，赵国芬、张少斌主编，中国农业大学出版社，2014年，标准书号：ISBN978-7-565-50956-8。
参考书目：
1.《基础生物化学》第二版，郭蔼光主编，高等教育出版社，2009年，标准书号：ISBN978-7-040-27272-7。
2.《生物化学》第三版，王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，高等教育出版社，2002年，标准书号：ISBN978-7-040-11088-3。
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